Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Termodynamika interakcí mezi bakteriálními lektiny a hostitelskými sacharidy

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F06%3A00017389" target="_blank" >RIV/00216224:14310/06:00017389 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Thermodynamics of interaction between bacterial lectins and host carbohydrates

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Recent interest in bacterial lectins involved in pathogenesis and host recognition has been accompanied by thermodynamic characterisation that demonstrated much higher affinity than that observed for plant or animal lectins. Cholera and tetanus toxins, as well as lectins from Pseudomonas aeruginosa and Ralstonia solanacearum all display sub-micromolar range affinity towards their carbohydrate ligands. We used combined titration microcalorimetry and x-ray crystallography approaches to decipher the thermodynamical and structural basis for high affinity binding of bacterial lectins to host carbohydrates.

  • Název v anglickém jazyce

    Thermodynamics of interaction between bacterial lectins and host carbohydrates

  • Popis výsledku anglicky

    Recent interest in bacterial lectins involved in pathogenesis and host recognition has been accompanied by thermodynamic characterisation that demonstrated much higher affinity than that observed for plant or animal lectins. Cholera and tetanus toxins, as well as lectins from Pseudomonas aeruginosa and Ralstonia solanacearum all display sub-micromolar range affinity towards their carbohydrate ligands. We used combined titration microcalorimetry and x-ray crystallography approaches to decipher the thermodynamical and structural basis for high affinity binding of bacterial lectins to host carbohydrates.

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/LC06030" target="_blank" >LC06030: Biomolekulární centrum</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2006

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    X. Pracovní setkání biochemiků a molekulárních biologů

  • ISBN

    80-210-3942-6

  • ISSN

  • e-ISSN

  • Počet stran výsledku

    1

  • Strana od-do

    19

  • Název nakladatele

    Masarykova univerzita

  • Místo vydání

    Brno

  • Místo konání akce

    Brno

  • Datum konání akce

    1. 1. 2006

  • Typ akce podle státní příslušnosti

    CST - Celostátní akce

  • Kód UT WoS článku