Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Specificity and affinity studies in lectin/ carbohydrate interactions

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F09%3A00035557" target="_blank" >RIV/00216224:14310/09:00035557 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Specificity and affinity studies in lectin/ carbohydrate interactions

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Lectins are ubiquitous carbohydrate-binding proteins, characterized by their specificity recognition towards complex oligosaccharides and their non-immune origin.Their ability to distinguish oligosaccharides is central to many biological processes involving cell communication. They also play a role in many diseases being involved in cancer development and metastasis, inflammation and host-pathogen recognition. If recently characterized bacterial lectins display higher affinity for their target with Kd for monosaccharides in the micromolar range,3 lectin-carbohydrate interactions are more often characterized by rather low affinity, which is generally compensated by the presence of several binding sites, resulting in avidity or velcro effect. The development of fast and effective methods for determining lectin affinity and specificity has been hampered by the technical problem of obtaining sufficient amount of pure and well characterized oligosaccharides.

  • Název v anglickém jazyce

    Specificity and affinity studies in lectin/ carbohydrate interactions

  • Popis výsledku anglicky

    Lectins are ubiquitous carbohydrate-binding proteins, characterized by their specificity recognition towards complex oligosaccharides and their non-immune origin.Their ability to distinguish oligosaccharides is central to many biological processes involving cell communication. They also play a role in many diseases being involved in cancer development and metastasis, inflammation and host-pathogen recognition. If recently characterized bacterial lectins display higher affinity for their target with Kd for monosaccharides in the micromolar range,3 lectin-carbohydrate interactions are more often characterized by rather low affinity, which is generally compensated by the presence of several binding sites, resulting in avidity or velcro effect. The development of fast and effective methods for determining lectin affinity and specificity has been hampered by the technical problem of obtaining sufficient amount of pure and well characterized oligosaccharides.

Klasifikace

  • Druh

    C - Kapitola v odborné knize

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/LC06030" target="_blank" >LC06030: Biomolekulární centrum</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2009

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název knihy nebo sborníku

    Carbohydrate Chemistry

  • ISBN

    978-1-84755-880-0

  • Počet stran výsledku

    15

  • Strana od-do

  • Počet stran knihy

    300

  • Název nakladatele

    The Royal Society of Chemistry 2009

  • Místo vydání

    UK

  • Kód UT WoS kapitoly