Strukturní základ vazebných preferencí lektinu I z Pseudomonas aeruginosa vůči glykosfingolipidům Globo-serie

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F08%3A00026609" target="_blank" >RIV/00216224:14310/08:00026609 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Structural Basis of the Preferential Binding for Globo-Series Glycosphingolipids Displayed by Pseudomonas aeruginosa Lectin I

Popis výsledku v původním jazyce

The opportunistic pathogen Pseudomonas aeruginosa contains several carbohydrate-binding proteins, among which is the P. aeruginosa lectin I (PA-IL), which displays affinity for a-galactosylated glycans. Glycan arrays were screened and demonstrated stronger binding of PA-IL toward aGal1-4bGal-terminating structures and weaker binding to aGal1-3bGal ones in order to determine which human glycoconjugates could play a role in the carbohydrate-mediated adhesion of the bacteria. This was confirmed in vivo bytesting the binding of the lectin to Burkitt lymphoma cells that present large amounts of globotriaosylceramide antigen Gb3/CD77/Pk. Trisaccharide moieties of Gb3 and isoglobotriaosylceramide were tested by titration microcalorimetry, and both displayedsimilar affinity to PA-IL in solution.

Název v anglickém jazyce

Structural Basis of the Preferential Binding for Globo-Series Glycosphingolipids Displayed by Pseudomonas aeruginosa Lectin I

Popis výsledku anglicky

The opportunistic pathogen Pseudomonas aeruginosa contains several carbohydrate-binding proteins, among which is the P. aeruginosa lectin I (PA-IL), which displays affinity for a-galactosylated glycans. Glycan arrays were screened and demonstrated stronger binding of PA-IL toward aGal1-4bGal-terminating structures and weaker binding to aGal1-3bGal ones in order to determine which human glycoconjugates could play a role in the carbohydrate-mediated adhesion of the bacteria. This was confirmed in vivo bytesting the binding of the lectin to Burkitt lymphoma cells that present large amounts of globotriaosylceramide antigen Gb3/CD77/Pk. Trisaccharide moieties of Gb3 and isoglobotriaosylceramide were tested by titration microcalorimetry, and both displayedsimilar affinity to PA-IL in solution.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Molecular Biology

ISSN

0022-2836

e-ISSN

—

Svazek periodika

383

Číslo periodika v rámci svazku

4

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

17

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000260533800009

EID výsledku v databázi Scopus

—