Rad52 SUMOylation affects the efficiency of the DNA repair

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F10%3A00043447" target="_blank" >RIV/00216224:14310/10:00043447 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Rad52 SUMOylation affects the efficiency of the DNA repair

Popis výsledku v původním jazyce

Homologous recombination (HR) plays a vital role in DNA metabolic processes including meiosis, DNA repair, DNA replication, and rDNA homeostasis. HR defects can lead to pathological outcomes, including genetic diseases and cancer. Recent studies suggestthat the post-translational modification by the small ubiquitin-like modifier (SUMO) protein plays an important role in mitotic and meiotic recombination. However, the precise role of SUMOylation during recombination is still unclear. Here, we characterize the effect of SUMOylation on the biochemical properties of the Saccharomyces cerevisiae recombination mediator protein Rad52. Interestingly, Rad52 SUMOylation is enhanced by ssDNA, and we show that SUMOylation of Rad52 also inhibits its DNA binding and annealing activities.

Název v anglickém jazyce

Rad52 SUMOylation affects the efficiency of the DNA repair

Popis výsledku anglicky

Homologous recombination (HR) plays a vital role in DNA metabolic processes including meiosis, DNA repair, DNA replication, and rDNA homeostasis. HR defects can lead to pathological outcomes, including genetic diseases and cancer. Recent studies suggestthat the post-translational modification by the small ubiquitin-like modifier (SUMO) protein plays an important role in mitotic and meiotic recombination. However, the precise role of SUMOylation during recombination is still unclear. Here, we characterize the effect of SUMOylation on the biochemical properties of the Saccharomyces cerevisiae recombination mediator protein Rad52. Interestingly, Rad52 SUMOylation is enhanced by ssDNA, and we show that SUMOylation of Rad52 also inhibits its DNA binding and annealing activities.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Nucleic Acids Research

ISSN

0305-1048

e-ISSN

—

Svazek periodika

38

Číslo periodika v rámci svazku

6

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000280922400022

EID výsledku v databázi Scopus

—