Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F14%3A00074209" target="_blank" >RIV/00216224:14310/14:00074209 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/67179843:_____/14:00427169 RIV/61388955:_____/14:00427169 RIV/00159816:_____/14:00061044 RIV/60076658:12310/14:43887327

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design.

Popis výsledku v původním jazyce

We emphasize the importance of dynamics and hydration for enzymatic catalysis and protein design by transplanting the active site from a haloalkane dehalogenase with high enantioselectivity to nonselective dehalogenase. Protein crystallography confirms that the active site geometry of the redesigned dehalogenase matches that of the target, but its enantioselectivity remains low. Time-dependent fluorescence shifts and computer simulations revealed that dynamics and hydration at the tunnel mouth differ substantially between the redesigned and target dehalogenase.

Název v anglickém jazyce

Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design.

Popis výsledku anglicky

We emphasize the importance of dynamics and hydration for enzymatic catalysis and protein design by transplanting the active site from a haloalkane dehalogenase with high enantioselectivity to nonselective dehalogenase. Protein crystallography confirms that the active site geometry of the redesigned dehalogenase matches that of the target, but its enantioselectivity remains low. Time-dependent fluorescence shifts and computer simulations revealed that dynamics and hydration at the tunnel mouth differ substantially between the redesigned and target dehalogenase.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2014

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Nature Chemical Biology

ISSN

1552-4450

e-ISSN

—

Svazek periodika

10

Číslo periodika v rámci svazku

6

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

3

Strana od-do

428-430

Kód UT WoS článku

000336238200008

EID výsledku v databázi Scopus

—