A virus capsid-like nanocompartment that stores iron and protects bacteria from oxidative stress
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F14%3A00079216" target="_blank" >RIV/00216224:14740/14:00079216 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://emboj.embopress.org/content/embojnl/33/17/1896.full.pdf" target="_blank" >http://emboj.embopress.org/content/embojnl/33/17/1896.full.pdf</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.15252/embj.201488566" target="_blank" >10.15252/embj.201488566</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
A virus capsid-like nanocompartment that stores iron and protects bacteria from oxidative stress
Popis výsledku v původním jazyce
Living cells compartmentalize materials and enzymatic reactions to increase metabolic efficiency. While eukaryotes use membrane-bound organelles, bacteria and archaea rely primarily on protein-bound nanocompartments. Encapsulins constitute a class of nanocompartments widespread in bacteria and archaea whose functions have hitherto been unclear. Here, we characterize the encapsulin nanocompartment from Myxococcus xanthus, which consists of a shell protein (EncA, 32.5 kDa) and three internal proteins (EncB, 17 kDa; EncC, 13 kDa; EncD, 11 kDa). Using cryo-electron microscopy, we determined that EncA self-assembles into an icosahedral shell 32 nm in diameter (26 nm internal diameter), built from 180 subunits with the fold first observed in bacteriophage HK97 capsid. The internal proteins, of which EncB and EncC have ferritin-like domains, attach to its inner surface. Native nanocompartments have dense iron-rich cores.
Název v anglickém jazyce
A virus capsid-like nanocompartment that stores iron and protects bacteria from oxidative stress
Popis výsledku anglicky
Living cells compartmentalize materials and enzymatic reactions to increase metabolic efficiency. While eukaryotes use membrane-bound organelles, bacteria and archaea rely primarily on protein-bound nanocompartments. Encapsulins constitute a class of nanocompartments widespread in bacteria and archaea whose functions have hitherto been unclear. Here, we characterize the encapsulin nanocompartment from Myxococcus xanthus, which consists of a shell protein (EncA, 32.5 kDa) and three internal proteins (EncB, 17 kDa; EncC, 13 kDa; EncD, 11 kDa). Using cryo-electron microscopy, we determined that EncA self-assembles into an icosahedral shell 32 nm in diameter (26 nm internal diameter), built from 180 subunits with the fold first observed in bacteriophage HK97 capsid. The internal proteins, of which EncB and EncC have ferritin-like domains, attach to its inner surface. Native nanocompartments have dense iron-rich cores.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
EMBO Journal
ISSN
0261-4189
e-ISSN
—
Svazek periodika
33
Číslo periodika v rámci svazku
17
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
16
Strana od-do
1896-1911
Kód UT WoS článku
000341839500008
EID výsledku v databázi Scopus
—