The activation of N-glycosidic bond cleavage performed by base-excision repair enzyme hOGG1; theoretical study of the role of Lys 249 residue in activation of G, OxoG and FapyG

Kód výsledku v IS VaVaI

RIV/00216224:14740/14:00079762 - isvavai.cz

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388963:_____/14:00435412

Výsledek na webu

http://pubs.rsc.org/en/content/articlepdf/2014/ra/c4ra08278h

DOI - Digital Object Identifier

10.1039/c4ra08278h

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

The activation of N-glycosidic bond cleavage performed by base-excision repair enzyme hOGG1; theoretical study of the role of Lys 249 residue in activation of G, OxoG and FapyG

Popis výsledku v původním jazyce

The activation of N-glycosidic bond cleavage performed by the lysine 249 (Lys 249) residue of base-excision repair enzyme hOGG1 was calculated for 2'-deoxyguanosine (G), 8-oxo-2'-deoxyguanosine (OxoG) and N6-(2'-beta-D-deoxyribofuranosyl)-2,6-diamino-4-hydroxy-5-formamidopyrimidine (FapyG). The interaction sites of Lys 249 included the C1', N3, and N9 atoms of the nucleosides. The N9-pathway, specifically the attack of lone-pair electrons of glycosidic nitrogen N9 of a nucleoside on the proton of the Nepsilon-ammonium group of Lys 249, resulted in effective activation of the C1'-N9 bond that was highly specific with respect to normal (G) and damaged (OxoG, FapyG) nucleosides.

Název v anglickém jazyce

The activation of N-glycosidic bond cleavage performed by base-excision repair enzyme hOGG1; theoretical study of the role of Lys 249 residue in activation of G, OxoG and FapyG

Popis výsledku anglicky

The activation of N-glycosidic bond cleavage performed by the lysine 249 (Lys 249) residue of base-excision repair enzyme hOGG1 was calculated for 2'-deoxyguanosine (G), 8-oxo-2'-deoxyguanosine (OxoG) and N6-(2'-beta-D-deoxyribofuranosyl)-2,6-diamino-4-hydroxy-5-formamidopyrimidine (FapyG). The interaction sites of Lys 249 included the C1', N3, and N9 atoms of the nucleosides. The N9-pathway, specifically the attack of lone-pair electrons of glycosidic nitrogen N9 of a nucleoside on the proton of the Nepsilon-ammonium group of Lys 249, resulted in effective activation of the C1'-N9 bond that was highly specific with respect to normal (G) and damaged (OxoG, FapyG) nucleosides.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2014

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

RSC Advances

ISSN

2046-2069

e-ISSN

—

Svazek periodika

4

Číslo periodika v rámci svazku

83

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

44043-44051

Kód UT WoS článku

000344527300030

EID výsledku v databázi Scopus

—