Evaluation of Selected Classical Force Fields for Alchemical Binding Free Energy Calculations of Protein-Carbohydrate Complexes

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F15%3A00081013" target="_blank" >RIV/00216224:14740/15:00081013 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/acs.jctc.5b00159" target="_blank" >http://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/acs.jctc.5b00159</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/acs.jctc.5b00159" target="_blank" >10.1021/acs.jctc.5b00159</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Evaluation of Selected Classical Force Fields for Alchemical Binding Free Energy Calculations of Protein-Carbohydrate Complexes

Popis výsledku v původním jazyce

Protein carbohydrate recognition is crucial in many vital biological processes including host-pathogen recognition, cell-signaling, and catalysis. Accordingly, computational prediction of protein-carbohydrate binding free energies is of enormous interestfor drug design. However, the accuracy of current force fields (FFs) for predicting binding free energies of protein-carbohydrate complexes is not well understood owing to technical challenges such as the highly polar nature of the complexes, anomerization, and conformational flexibility of carbohydrates. The present study evaluated the performance of alchemical predictions of binding free energies with the GAFF1.7/AM1-BCC and GLYCAMO6j force fields for modeling protein carbohydrate complexes. Mean unsigned errors of 1.1 +/- 0.06 (GLYCAMO6j) and 2.6 +/- 0.08 (GAFF1.7/AM1-BCC) kcal.mol(-1) are achieved for a large data set of monosaccharide ligands for Ralstonia solanacearum lectin (RSL).

Název v anglickém jazyce

Evaluation of Selected Classical Force Fields for Alchemical Binding Free Energy Calculations of Protein-Carbohydrate Complexes

Popis výsledku anglicky

Protein carbohydrate recognition is crucial in many vital biological processes including host-pathogen recognition, cell-signaling, and catalysis. Accordingly, computational prediction of protein-carbohydrate binding free energies is of enormous interestfor drug design. However, the accuracy of current force fields (FFs) for predicting binding free energies of protein-carbohydrate complexes is not well understood owing to technical challenges such as the highly polar nature of the complexes, anomerization, and conformational flexibility of carbohydrates. The present study evaluated the performance of alchemical predictions of binding free energies with the GAFF1.7/AM1-BCC and GLYCAMO6j force fields for modeling protein carbohydrate complexes. Mean unsigned errors of 1.1 +/- 0.06 (GLYCAMO6j) and 2.6 +/- 0.08 (GAFF1.7/AM1-BCC) kcal.mol(-1) are achieved for a large data set of monosaccharide ligands for Ralstonia solanacearum lectin (RSL).

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2015

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Chemical Theory and Computation

ISSN

1549-9618

e-ISSN

—

Svazek periodika

11

Číslo periodika v rámci svazku

7

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

13

Strana od-do

3333-3345

Kód UT WoS článku

000358104800042

EID výsledku v databázi Scopus

—