Toward structure-based drug design against the epidermal growth factor receptor (EGFR)
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216305%3A26620%2F21%3APU140216" target="_blank" >RIV/00216305:26620/21:PU140216 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/62156489:43210/21:43918477
Výsledek na webu
<a href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1359644620304220" target="_blank" >https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1359644620304220</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.drudis.2020.10.007" target="_blank" >10.1016/j.drudis.2020.10.007</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Toward structure-based drug design against the epidermal growth factor receptor (EGFR)
Popis výsledku v původním jazyce
Most of the available crystal structures of epidermal growth factor receptor (EGFR) kinase domain, bound to drug inhibitors, originated from ligand-based drug design studies. Here, we used variations in 110 crystal structures to assemble eight distinct families highlighting the C-helix orientation in the N-lobe of the EGFR kinase domain. The families shared similar mutational profiles and similarity in the ligand R-groups (chemical composition, geometry, and charge) facing the C-helix, mutation sites, and DFG domain. For structure-based drug design, we recommend a systematic decision-making process for choice of template, guided by appropriate pairwise fitting and clustering before the molecular docking step. Alternatively, the binding site shape/volume can be used to filter and select the compound libraries.
Název v anglickém jazyce
Toward structure-based drug design against the epidermal growth factor receptor (EGFR)
Popis výsledku anglicky
Most of the available crystal structures of epidermal growth factor receptor (EGFR) kinase domain, bound to drug inhibitors, originated from ligand-based drug design studies. Here, we used variations in 110 crystal structures to assemble eight distinct families highlighting the C-helix orientation in the N-lobe of the EGFR kinase domain. The families shared similar mutational profiles and similarity in the ligand R-groups (chemical composition, geometry, and charge) facing the C-helix, mutation sites, and DFG domain. For structure-based drug design, we recommend a systematic decision-making process for choice of template, guided by appropriate pairwise fitting and clustering before the molecular docking step. Alternatively, the binding site shape/volume can be used to filter and select the compound libraries.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2021
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
DRUG DISCOVERY TODAY
ISSN
1359-6446
e-ISSN
1878-5832
Svazek periodika
26
Číslo periodika v rámci svazku
2
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
289-295
Kód UT WoS článku
000632661300001
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85094593661