Current standard assays using artificial substrates overestimate phosphodiesterase activity
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12310%2F13%3A43885615" target="_blank" >RIV/60076658:12310/13:43885615 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://ac.els-cdn.com/S0038071712000600/1-s2.0-S0038071712000600-main.pdf?_tid=64502ab6-840b-11e3-9277-00000aab0f6c&acdnat=1390467201_dd136a4b5fbbfc9681510c516fb23042" target="_blank" >http://ac.els-cdn.com/S0038071712000600/1-s2.0-S0038071712000600-main.pdf?_tid=64502ab6-840b-11e3-9277-00000aab0f6c&acdnat=1390467201_dd136a4b5fbbfc9681510c516fb23042</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.soilbio.2012.02.008" target="_blank" >10.1016/j.soilbio.2012.02.008</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Current standard assays using artificial substrates overestimate phosphodiesterase activity
Popis výsledku v původním jazyce
Phosphodiesterases (PDE) are important enzymes in environments with significant proportion of phosphodiesters. The breakdown of phosphodiesters is a two step process, initiated by PDE hydrolyzing an ester-P bond on the diester molecule, breaking it intoan organic moiety and a phosphomonoester. In the second step, the phosphomonoester is further hydrolyzed by phosphomonoesterase (PME) into the second organic moiety and free phosphate, P-i. The methods to assess extracellular PDE activities commonly usethe substrate analogues bis-(p-nitrophenyl) phosphate (bis-pNPP) or bis-(4-methylumbelliferyl) phosphate (bis-MUFP), measure the resulting concentration of p-nitrophenol (pNP) or 4-methylumbelliferon (MUF), and assume the contribution from phosphomonoester hydrolysis by PME to be insignificant. To verify this, we measured concentrations of MUF and P-i at the end of the 30- and 60-min incubation of wetland plant root segments with a phosphodiester substrate. We found that the hydrolysis w
Název v anglickém jazyce
Current standard assays using artificial substrates overestimate phosphodiesterase activity
Popis výsledku anglicky
Phosphodiesterases (PDE) are important enzymes in environments with significant proportion of phosphodiesters. The breakdown of phosphodiesters is a two step process, initiated by PDE hydrolyzing an ester-P bond on the diester molecule, breaking it intoan organic moiety and a phosphomonoester. In the second step, the phosphomonoester is further hydrolyzed by phosphomonoesterase (PME) into the second organic moiety and free phosphate, P-i. The methods to assess extracellular PDE activities commonly usethe substrate analogues bis-(p-nitrophenyl) phosphate (bis-pNPP) or bis-(4-methylumbelliferyl) phosphate (bis-MUFP), measure the resulting concentration of p-nitrophenol (pNP) or 4-methylumbelliferon (MUF), and assume the contribution from phosphomonoester hydrolysis by PME to be insignificant. To verify this, we measured concentrations of MUF and P-i at the end of the 30- and 60-min incubation of wetland plant root segments with a phosphodiester substrate. We found that the hydrolysis w
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
DF - Pedologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/ME%20912" target="_blank" >ME 912: Propojení procesů a struktury společenstva ekosystémů tropických mokřadů: role makrofytů a mikrobiálních společenstev</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Soil Biology & Biochemistry
ISSN
0038-0717
e-ISSN
—
Svazek periodika
56
Číslo periodika v rámci svazku
JAN 2013
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
75-79
Kód UT WoS článku
000313153600013
EID výsledku v databázi Scopus
—