Symmetric Allosteric Mechanism of Hexameric Escherichia coli Arginine Repressor Exploits Competition between L-Arginine Ligands and Resident Arginine Residues

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12640%2F10%3A00012181" target="_blank" >RIV/60076658:12640/10:00012181 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/67179843:_____/10:00359496

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Symmetric Allosteric Mechanism of Hexameric Escherichia coli Arginine Repressor Exploits Competition between L-Arginine Ligands and Resident Arginine Residues

Popis výsledku v původním jazyce

An elegantly simple and probably ancient molecular mechanism of allostery is described for the Escherichia coli arginine repressor ArgR, the master feedback regulator of transcription in L-arginine metabolism. Molecular dynamics simulations with ArgRC, the hexameric domain that binds L-arginine with negative cooperativity, reveal that conserved arginine and aspartate residues in each ligand-binding pocket promote rotational oscillation of apoArgRC trimers by engagement and release of hydrogen-bonded salt bridges. Binding of exogenous L-arginine displaces resident arginine residues and arrests oscillation, shifting the equilibrium quaternary ensemble and promoting motions that maintain the configurational entropy of the system. A single L-arg ligand isnecessary and sufficient to arrest oscillation, and enables formation of a cooperative hydrogen-bond network at the subunit interface. The results are used to construct a free-energy reaction coordinate that accounts for the negative coop

Název v anglickém jazyce

Symmetric Allosteric Mechanism of Hexameric Escherichia coli Arginine Repressor Exploits Competition between L-Arginine Ligands and Resident Arginine Residues

Popis výsledku anglicky

An elegantly simple and probably ancient molecular mechanism of allostery is described for the Escherichia coli arginine repressor ArgR, the master feedback regulator of transcription in L-arginine metabolism. Molecular dynamics simulations with ArgRC, the hexameric domain that binds L-arginine with negative cooperativity, reveal that conserved arginine and aspartate residues in each ligand-binding pocket promote rotational oscillation of apoArgRC trimers by engagement and release of hydrogen-bonded salt bridges. Binding of exogenous L-arginine displaces resident arginine residues and arrests oscillation, shifting the equilibrium quaternary ensemble and promoting motions that maintain the configurational entropy of the system. A single L-arg ligand isnecessary and sufficient to arrest oscillation, and enables formation of a cooperative hydrogen-bond network at the subunit interface. The results are used to construct a free-energy reaction coordinate that accounts for the negative coop

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

PLoS Computational Biology

ISSN

1553-734X

e-ISSN

—

Svazek periodika

6

Číslo periodika v rámci svazku

6

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

12

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000279341000007

EID výsledku v databázi Scopus

—