Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Fluorographene and graphane as an excellent platform for enzyme biocatalysis

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22310%2F18%3A43915749" target="_blank" >RIV/60461373:22310/18:43915749 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61388963:_____/18:00498564

  • Výsledek na webu

    <a href="https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/chem.201803397" target="_blank" >https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/chem.201803397</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/chem.201803397" target="_blank" >10.1002/chem.201803397</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Fluorographene and graphane as an excellent platform for enzyme biocatalysis

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The application of enzymes is a crucial issue for current biotechnological application in pharmaceutical, as well as food and cosmetic industry. Effective platforms for enzyme immobilization are necessary for their industrial use in various biosynthesis procedures. Such platforms must provide high yield of immobilization and retain high activity at various conditions for their large-scale applications. Graphene derivatives such as hydrogenated graphene (graphane) and fluorographene can be applied for enzyme immobilization with close to 100 % yield that can result to activities of the composites significantly exceeding activity of free enzymes. The hydrophobic properties of graphene stoichiometric derivatives allowed for excellent non-covalent bonding of enzymes and their use in various organic solvents. The immobilized enzymes retain their high activities even at elevated temperatures. These findings show excellent application potential of enzyme biocatalysts immobilized on graphene stoichiometric derivatives.

  • Název v anglickém jazyce

    Fluorographene and graphane as an excellent platform for enzyme biocatalysis

  • Popis výsledku anglicky

    The application of enzymes is a crucial issue for current biotechnological application in pharmaceutical, as well as food and cosmetic industry. Effective platforms for enzyme immobilization are necessary for their industrial use in various biosynthesis procedures. Such platforms must provide high yield of immobilization and retain high activity at various conditions for their large-scale applications. Graphene derivatives such as hydrogenated graphene (graphane) and fluorographene can be applied for enzyme immobilization with close to 100 % yield that can result to activities of the composites significantly exceeding activity of free enzymes. The hydrophobic properties of graphene stoichiometric derivatives allowed for excellent non-covalent bonding of enzymes and their use in various organic solvents. The immobilized enzymes retain their high activities even at elevated temperatures. These findings show excellent application potential of enzyme biocatalysts immobilized on graphene stoichiometric derivatives.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10402 - Inorganic and nuclear chemistry

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA16-05167S" target="_blank" >GA16-05167S: Použití iontových svazků pro modifikace struktur založených na grafenu</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2018

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Chemistry A European Journal

  • ISSN

    0947-6539

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    24

  • Číslo periodika v rámci svazku

    63

  • Stát vydavatele periodika

    DE - Spolková republika Německo

  • Počet stran výsledku

    7

  • Strana od-do

    16833-16839

  • Kód UT WoS článku

    000450258500019

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85055172833