Vliv podmínek assembly na morfologii částic tvořených z CA-NC proteinu MPMV
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F04%3A00012908" target="_blank" >RIV/60461373:22330/04:00012908 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The influence of assembly conditions on effeiciency and morphology of in vitro assembled capsid-like particles formed from CA-NC of Mason-Pfirzer money virus
Popis výsledku v původním jazyce
Domains within structural polyprotein Gag of all retroviruses initiate and direct assembly of the immature viral particles. Gag forms capsid-like particles in bacteria, mammalian cells and in vitro. Several studies have shown that Gag and its deletion mutants, e.g. capsid-nucleocapsid fusion protein (CA-NC) or CA assemble in vitro into spherical, conical or tubular particles. Morphology of formed particles depends on virus type and assembly conditions. CA itself can assemble in vitro into tubular or conical structures resembling a mature core. NC facilitates Gag interactions and it is crucial for specific incorporation of genomic RNA. In previous study we have shown that Mason-Pfizer monkey virus deletion construct consisting of CA and NC fusion protein that lacks the N-terminal proline (Pro-)CA-NC assembles into spherical particles when expressed in E. coli in contrast with tubular structures formed from CA-NC under the same conditions. To evaluate the effect of nucleic acids on the a
Název v anglickém jazyce
The influence of assembly conditions on effeiciency and morphology of in vitro assembled capsid-like particles formed from CA-NC of Mason-Pfirzer money virus
Popis výsledku anglicky
Domains within structural polyprotein Gag of all retroviruses initiate and direct assembly of the immature viral particles. Gag forms capsid-like particles in bacteria, mammalian cells and in vitro. Several studies have shown that Gag and its deletion mutants, e.g. capsid-nucleocapsid fusion protein (CA-NC) or CA assemble in vitro into spherical, conical or tubular particles. Morphology of formed particles depends on virus type and assembly conditions. CA itself can assemble in vitro into tubular or conical structures resembling a mature core. NC facilitates Gag interactions and it is crucial for specific incorporation of genomic RNA. In previous study we have shown that Mason-Pfizer monkey virus deletion construct consisting of CA and NC fusion protein that lacks the N-terminal proline (Pro-)CA-NC assembles into spherical particles when expressed in E. coli in contrast with tubular structures formed from CA-NC under the same conditions. To evaluate the effect of nucleic acids on the a
Klasifikace
Druh
D - Stať ve sborníku
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LN00A079" target="_blank" >LN00A079: Centrum integrované genomiky</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2004
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název statě ve sborníku
Virus Assembly Conference
ISBN
—
ISSN
—
e-ISSN
—
Počet stran výsledku
1
Strana od-do
254
Název nakladatele
Vermont Academy
Místo vydání
Vermont
Místo konání akce
Vermont
Datum konání akce
1. 1. 2004
Typ akce podle státní příslušnosti
WRD - Celosvětová akce
Kód UT WoS článku
—