CH/pi Interactions in Carbohydrate Recognition
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F17%3A43913708" target="_blank" >RIV/60461373:22330/17:43913708 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.3390/molecules22071038" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.3390/molecules22071038</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3390/molecules22071038" target="_blank" >10.3390/molecules22071038</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
CH/pi Interactions in Carbohydrate Recognition
Popis výsledku v původním jazyce
Many carbohydrate-binding proteins contain aromatic amino acid residues in their binding sites. These residues interact with carbohydrates in a stacking geometry via CH/pi interactions. These interactions can be found in carbohydrate-binding proteins, including lectins, enzymes and carbohydrate transporters. Besides this, many non-protein aromatic molecules (natural as well as artificial) can bind saccharides using these interactions. Recent computational and experimental studies have shown that carbohydrate?aromatic CH/pi interactions are dispersion interactions, tuned by electrostatics and partially stabilized by a hydrophobic effect in solvated systems
Název v anglickém jazyce
CH/pi Interactions in Carbohydrate Recognition
Popis výsledku anglicky
Many carbohydrate-binding proteins contain aromatic amino acid residues in their binding sites. These residues interact with carbohydrates in a stacking geometry via CH/pi interactions. These interactions can be found in carbohydrate-binding proteins, including lectins, enzymes and carbohydrate transporters. Besides this, many non-protein aromatic molecules (natural as well as artificial) can bind saccharides using these interactions. Recent computational and experimental studies have shown that carbohydrate?aromatic CH/pi interactions are dispersion interactions, tuned by electrostatics and partially stabilized by a hydrophobic effect in solvated systems
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2017
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Molecules
ISSN
1420-3049
e-ISSN
—
Svazek periodika
22
Číslo periodika v rámci svazku
7
Stát vydavatele periodika
CH - Švýcarská konfederace
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
"1038-i"-"1038-vii"
Kód UT WoS článku
000406621300012
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85021341001