Modelování interakcí mezi uhlovodíky a aromatickými skupinami: ab initio výpočty
Popis výsledku
CH/.pi. interakce mezi aromatickými skupinami a uhlovodíky hrají důležitou roli v enzymatických reakcích v glykosidázách a dalších proteinech vážících uhlovodíky. Článek presentuje ab initio výpočty interakčních energií ve dvaceti modelových komplexech uhlovodíků s aromatickými residui odvozených ze šesti struktur glykosidáz a uhlovodíky vázajících proteinů stanovených spolehlivě pomocí difrakce rentgenového záření. Výsledky ukazují, že CH/.pi. interakce jsou odpovědné za polohu a vzájemnou orientaci uhlovodíkových a aromatických kruhů.
Klíčová slova
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60461373:22330/05:00022551
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Modelling of carbohydrate?aromatic interactions: ab initio energetics and force field performance
Popis výsledku v původním jazyce
The CH/.pi. interactions between aromatic amino acid residues and carbohydrates play a significant role in the enzymatic reactions of glycosidases and in other carbohydrate binding proteins. The paper presents ab initio interaction energies calculated for 20 carbohydrate?aromatic complexes derived from six ultra-high resolution X-ray structures of glycosidases and carbohydrate-binding proteins. The results show that the CH/.pi. interactions are responsible for stacking and orientation of carbohydrates with respect to the aromatic residues.
Název v anglickém jazyce
Modelling of carbohydrate?aromatic interactions: ab initio energetics and force field performance
Popis výsledku anglicky
The CH/.pi. interactions between aromatic amino acid residues and carbohydrates play a significant role in the enzymatic reactions of glycosidases and in other carbohydrate binding proteins. The paper presents ab initio interaction energies calculated for 20 carbohydrate?aromatic complexes derived from six ultra-high resolution X-ray structures of glycosidases and carbohydrate-binding proteins. The results show that the CH/.pi. interactions are responsible for stacking and orientation of carbohydrates with respect to the aromatic residues.
Klasifikace
Druh
Jx - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CD - Makromolekulární chemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2005
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Computer-Aided Molecular Design
ISSN
0920-654X
e-ISSN
—
Svazek periodika
19
Číslo periodika v rámci svazku
12
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
887-901
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—
Druh výsledku
Jx - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP
CD - Makromolekulární chemie
Rok uplatnění
2005