Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Probing the Ca2+-assisted pi-pi interaction during Ca2+-dependent protein folding

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388955%3A_____%2F16%3A00459718" target="_blank" >RIV/61388955:_____/16:00459718 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61388971:_____/16:00459718 RIV/61388963:_____/16:00459718 RIV/00216208:11310/16:10318328

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1039/c5sm01796c" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1039/c5sm01796c</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1039/c5sm01796c" target="_blank" >10.1039/c5sm01796c</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Probing the Ca2+-assisted pi-pi interaction during Ca2+-dependent protein folding

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Protein folding is governed by a balance of non-covalent interactions, of which cation-pi and pi-pi play important roles. Theoretical calculations revealed a strong cooperativity between cation-pi involving alkali and alkaline earth metal ions and pi-pi interactions, but however, no experimental evidence was provided in this regard. Here, we characterized a Ca2+-binding self-processing module (SPM), which mediates a highly-specific Ca2+-dependent autocatalytic processing of iron-regulated protein FrpC secreted by the pathogenic Gram-negative bacterium Neisseria meningitidis. The SPM undergoes a Ca2+-induced transition from an intrinsically unstructured conformation to the compact protein fold that is ultimately stabilized by the pi-pi interaction between two unique tryptophan residues arranged in the T-shaped orientation. Moreover, the pair of tryptophans is located in a close vicinity of a calcium-binding site, suggesting the involvement of a Ca2+-assisted pi-pi interaction in the stabilization of the tertiary structure of the SPM. This makes the SPM an excellent model for the investigation of the Ca2+-assisted pi-pi interaction during Ca2+-induced protein folding.

  • Název v anglickém jazyce

    Probing the Ca2+-assisted pi-pi interaction during Ca2+-dependent protein folding

  • Popis výsledku anglicky

    Protein folding is governed by a balance of non-covalent interactions, of which cation-pi and pi-pi play important roles. Theoretical calculations revealed a strong cooperativity between cation-pi involving alkali and alkaline earth metal ions and pi-pi interactions, but however, no experimental evidence was provided in this regard. Here, we characterized a Ca2+-binding self-processing module (SPM), which mediates a highly-specific Ca2+-dependent autocatalytic processing of iron-regulated protein FrpC secreted by the pathogenic Gram-negative bacterium Neisseria meningitidis. The SPM undergoes a Ca2+-induced transition from an intrinsically unstructured conformation to the compact protein fold that is ultimately stabilized by the pi-pi interaction between two unique tryptophan residues arranged in the T-shaped orientation. Moreover, the pair of tryptophans is located in a close vicinity of a calcium-binding site, suggesting the involvement of a Ca2+-assisted pi-pi interaction in the stabilization of the tertiary structure of the SPM. This makes the SPM an excellent model for the investigation of the Ca2+-assisted pi-pi interaction during Ca2+-induced protein folding.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2016

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Soft Matter

  • ISSN

    1744-683X

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    12

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

    531-541

  • Kód UT WoS článku

    000367259700024

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-84952310915