Vyjímečně silná energetická stabilizace uvnitř hydrofobního jádra Rubredoxinu zprostředkovaná aromatickými aminokyselinami. Výpočty kvantově chemickými metodami ab initio

Kód výsledku v IS VaVaI

RIV/61388963:_____/05:00027136 - isvavai.cz

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations

Popis výsledku v původním jazyce

The formation of a hydrophobic core of globular proteins is believed to be the consequence of exterior hydrophobic forces of entropic nature. This, together with the low occurrence of hydrogen bonds in the protein core, leads to the opinion that the energy contribution of core formation to protein folding and stability is negligible. We show that stabilization inside the hydrophobic core of a small protein, rubredoxin, determined by means of high-level correlated ab initio calculations.

Název v anglickém jazyce

Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations

Popis výsledku anglicky

The formation of a hydrophobic core of globular proteins is believed to be the consequence of exterior hydrophobic forces of entropic nature. This, together with the low occurrence of hydrogen bonds in the protein core, leads to the opinion that the energy contribution of core formation to protein folding and stability is negligible. We show that stabilization inside the hydrophobic core of a small protein, rubredoxin, determined by means of high-level correlated ab initio calculations.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

IAA400550510: Přesné výpočty stabilizačních energií komplexů s vodíkovou vazbou a patrových komplexů: báse nukleových kyselin a aminokyseliny

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of the American Chemical Society

ISSN

0002-7863

e-ISSN

—

Svazek periodika

127

Číslo periodika v rámci svazku

8

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

5

Strana od-do

2615-2619

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—