Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Analysis of energy stabilization inside the hydrophobic core of rubredoxin

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F09%3A00010252" target="_blank" >RIV/61989592:15310/09:00010252 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61388963:_____/09:00327972

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Analysis of energy stabilization inside the hydrophobic core of rubredoxin

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The hydrophobic core of globular proteins is responsible for major stabilization of the protein tertiary structure. The prevailing amino acid residues in the core are of aliphatic or aromatic character and therefore the core in a folded protein structureis mostly stabilized by noncovalent interactions of van der Waals origin between the amino acid side chains. Herein, we present a theoretical analysis of the interaction energy between the amino acids of the hydrophobic core of the small globular protein rubredoxin (Rd) based on the symmetry-adapted perturbation theory (SAPT) method.

  • Název v anglickém jazyce

    Analysis of energy stabilization inside the hydrophobic core of rubredoxin

  • Popis výsledku anglicky

    The hydrophobic core of globular proteins is responsible for major stabilization of the protein tertiary structure. The prevailing amino acid residues in the core are of aliphatic or aromatic character and therefore the core in a folded protein structureis mostly stabilized by noncovalent interactions of van der Waals origin between the amino acid side chains. Herein, we present a theoretical analysis of the interaction energy between the amino acids of the hydrophobic core of the small globular protein rubredoxin (Rd) based on the symmetry-adapted perturbation theory (SAPT) method.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2009

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    CHEMPHYSCHEM

  • ISSN

    1439-4235

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    10

  • Číslo periodika v rámci svazku

    3

  • Stát vydavatele periodika

    DE - Spolková republika Německo

  • Počet stran výsledku

    6

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000264229900014

  • EID výsledku v databázi Scopus