The high-resolution crystal structure of phosphatidylinositol 4-kinase II beta and the crystal structure of phosphatidylinositol 4-kinase II alpha containing a nucleoside analogue provide a structural basis for isoform-specific inhibitor design
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F15%3A00446387" target="_blank" >RIV/61388963:_____/15:00446387 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S1399004715009505" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1107/S1399004715009505</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S1399004715009505" target="_blank" >10.1107/S1399004715009505</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The high-resolution crystal structure of phosphatidylinositol 4-kinase II beta and the crystal structure of phosphatidylinositol 4-kinase II alpha containing a nucleoside analogue provide a structural basis for isoform-specific inhibitor design
Popis výsledku v původním jazyce
Phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P) is the most abundant monophosphoinositide in eukaryotic cells. Humans have four phosphatidylinositol 4-kinases (PI4Ks) that synthesize PI4P, among which are PI4K II beta and PI4K II alpha. In this study, two crystal structures are presented: the structure of human PI4K II beta and the structure of PI4K II alpha containing a nucleoside analogue. The former, a complex with ATP, is the first high-resolution (1.9 angstrom) structure of a PI4K. These structures revealnew details such as high conformational heterogeneity of the lateral hydrophobic pocket of the C-lobe and together provide a structural basis for isoform-specific inhibitor design.
Název v anglickém jazyce
The high-resolution crystal structure of phosphatidylinositol 4-kinase II beta and the crystal structure of phosphatidylinositol 4-kinase II alpha containing a nucleoside analogue provide a structural basis for isoform-specific inhibitor design
Popis výsledku anglicky
Phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P) is the most abundant monophosphoinositide in eukaryotic cells. Humans have four phosphatidylinositol 4-kinases (PI4Ks) that synthesize PI4P, among which are PI4K II beta and PI4K II alpha. In this study, two crystal structures are presented: the structure of human PI4K II beta and the structure of PI4K II alpha containing a nucleoside analogue. The former, a complex with ATP, is the first high-resolution (1.9 angstrom) structure of a PI4K. These structures revealnew details such as high conformational heterogeneity of the lateral hydrophobic pocket of the C-lobe and together provide a structural basis for isoform-specific inhibitor design.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2015
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Acta Crystallographica Section D-Biological Crystalloghraphy
ISSN
1399-0047
e-ISSN
—
Svazek periodika
71
Číslo periodika v rámci svazku
7
Stát vydavatele periodika
DK - Dánské království
Počet stran výsledku
9
Strana od-do
1555-1563
Kód UT WoS článku
000357829500014
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-84937547552