The crystal structure of the phosphatidylinositol 4-kinase II alpha
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F14%3A00435136" target="_blank" >RIV/61388963:_____/14:00435136 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.15252/embr.201438841" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.15252/embr.201438841</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.15252/embr.201438841" target="_blank" >10.15252/embr.201438841</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The crystal structure of the phosphatidylinositol 4-kinase II alpha
Popis výsledku v původním jazyce
Phosphoinositides are a class of phospholipids generated by the action of phosphoinositide kinases with key regulatory functions in eukaryotic cells. Here, we present the atomic structure of phosphatidylinositol 4-kinase type II alpha (PI4K II alpha), incomplex with ATP solved by X-ray crystallography at 2.8 angstrom resolution. The structure revealed a non-typical kinase fold that could be divided into Nand C-lobes with the ATP binding groove located in between. Surprisingly, a second ATP was found ina lateral hydrophobic pocket of the C-lobe. Molecular simulations and mutagenesis analysis revealed the membrane binding mode and the putative function of the hydrophobic pocket. Taken together, our results suggest a mechanism of PI4K II alpha recruitment, regulation, and function at the membrane.
Název v anglickém jazyce
The crystal structure of the phosphatidylinositol 4-kinase II alpha
Popis výsledku anglicky
Phosphoinositides are a class of phospholipids generated by the action of phosphoinositide kinases with key regulatory functions in eukaryotic cells. Here, we present the atomic structure of phosphatidylinositol 4-kinase type II alpha (PI4K II alpha), incomplex with ATP solved by X-ray crystallography at 2.8 angstrom resolution. The structure revealed a non-typical kinase fold that could be divided into Nand C-lobes with the ATP binding groove located in between. Surprisingly, a second ATP was found ina lateral hydrophobic pocket of the C-lobe. Molecular simulations and mutagenesis analysis revealed the membrane binding mode and the putative function of the hydrophobic pocket. Taken together, our results suggest a mechanism of PI4K II alpha recruitment, regulation, and function at the membrane.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LO1302" target="_blank" >LO1302: InterBioMed</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Embo Reports
ISSN
1469-221X
e-ISSN
—
Svazek periodika
15
Číslo periodika v rámci svazku
10
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
8
Strana od-do
1085-1092
Kód UT WoS článku
000342890700012
EID výsledku v databázi Scopus
—