Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

The crystal structure of the phosphatidylinositol 4-kinase II alpha

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F14%3A00435136" target="_blank" >RIV/61388963:_____/14:00435136 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.15252/embr.201438841" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.15252/embr.201438841</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.15252/embr.201438841" target="_blank" >10.15252/embr.201438841</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    The crystal structure of the phosphatidylinositol 4-kinase II alpha

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Phosphoinositides are a class of phospholipids generated by the action of phosphoinositide kinases with key regulatory functions in eukaryotic cells. Here, we present the atomic structure of phosphatidylinositol 4-kinase type II alpha (PI4K II alpha), incomplex with ATP solved by X-ray crystallography at 2.8 angstrom resolution. The structure revealed a non-typical kinase fold that could be divided into Nand C-lobes with the ATP binding groove located in between. Surprisingly, a second ATP was found ina lateral hydrophobic pocket of the C-lobe. Molecular simulations and mutagenesis analysis revealed the membrane binding mode and the putative function of the hydrophobic pocket. Taken together, our results suggest a mechanism of PI4K II alpha recruitment, regulation, and function at the membrane.

  • Název v anglickém jazyce

    The crystal structure of the phosphatidylinositol 4-kinase II alpha

  • Popis výsledku anglicky

    Phosphoinositides are a class of phospholipids generated by the action of phosphoinositide kinases with key regulatory functions in eukaryotic cells. Here, we present the atomic structure of phosphatidylinositol 4-kinase type II alpha (PI4K II alpha), incomplex with ATP solved by X-ray crystallography at 2.8 angstrom resolution. The structure revealed a non-typical kinase fold that could be divided into Nand C-lobes with the ATP binding groove located in between. Surprisingly, a second ATP was found ina lateral hydrophobic pocket of the C-lobe. Molecular simulations and mutagenesis analysis revealed the membrane binding mode and the putative function of the hydrophobic pocket. Taken together, our results suggest a mechanism of PI4K II alpha recruitment, regulation, and function at the membrane.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/LO1302" target="_blank" >LO1302: InterBioMed</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2014

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Embo Reports

  • ISSN

    1469-221X

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    15

  • Číslo periodika v rámci svazku

    10

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    8

  • Strana od-do

    1085-1092

  • Kód UT WoS článku

    000342890700012

  • EID výsledku v databázi Scopus