Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

The Structural Basis for Calcium Inhibition of Lipid Kinase PI4K II alpha and Comparison With the Apo State

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F16%3A00470310" target="_blank" >RIV/61388963:_____/16:00470310 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.biomed.cas.cz/physiolres/pdf/65/65_987.pdf" target="_blank" >http://www.biomed.cas.cz/physiolres/pdf/65/65_987.pdf</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    The Structural Basis for Calcium Inhibition of Lipid Kinase PI4K II alpha and Comparison With the Apo State

  • Popis výsledku v původním jazyce

    PI4K II alpha is a critical enzyme for the maintenance of Golgi and is also known to function in the synaptic vesicles. The product of its catalytical function, phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P), is an important lipid molecule because it is a hallmark of the Golgi and TGN, is directly recognized by many proteins and also serves as a precursor molecule for synthesis of higher phosphoinositides. Here, we report crystal structures of PI4K II alpha enzyme in the apo-state and inhibited by calcium. The apo-structure reveals a surprising rigidity of the active site residues important for catalytic activity. The structure of calcium inhibited kinase reveals how calcium locks ATP in the active site.

  • Název v anglickém jazyce

    The Structural Basis for Calcium Inhibition of Lipid Kinase PI4K II alpha and Comparison With the Apo State

  • Popis výsledku anglicky

    PI4K II alpha is a critical enzyme for the maintenance of Golgi and is also known to function in the synaptic vesicles. The product of its catalytical function, phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P), is an important lipid molecule because it is a hallmark of the Golgi and TGN, is directly recognized by many proteins and also serves as a precursor molecule for synthesis of higher phosphoinositides. Here, we report crystal structures of PI4K II alpha enzyme in the apo-state and inhibited by calcium. The apo-structure reveals a surprising rigidity of the active site residues important for catalytic activity. The structure of calcium inhibited kinase reveals how calcium locks ATP in the active site.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/LO1302" target="_blank" >LO1302: InterBioMed</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2016

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Physiological Research

  • ISSN

    0862-8408

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    65

  • Číslo periodika v rámci svazku

    6

  • Stát vydavatele periodika

    CZ - Česká republika

  • Počet stran výsledku

    7

  • Strana od-do

    987-993

  • Kód UT WoS článku

    000391198200010

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85011872872