The Structural Basis for Calcium Inhibition of Lipid Kinase PI4K II alpha and Comparison With the Apo State
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F16%3A00470310" target="_blank" >RIV/61388963:_____/16:00470310 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://www.biomed.cas.cz/physiolres/pdf/65/65_987.pdf" target="_blank" >http://www.biomed.cas.cz/physiolres/pdf/65/65_987.pdf</a>
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The Structural Basis for Calcium Inhibition of Lipid Kinase PI4K II alpha and Comparison With the Apo State
Popis výsledku v původním jazyce
PI4K II alpha is a critical enzyme for the maintenance of Golgi and is also known to function in the synaptic vesicles. The product of its catalytical function, phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P), is an important lipid molecule because it is a hallmark of the Golgi and TGN, is directly recognized by many proteins and also serves as a precursor molecule for synthesis of higher phosphoinositides. Here, we report crystal structures of PI4K II alpha enzyme in the apo-state and inhibited by calcium. The apo-structure reveals a surprising rigidity of the active site residues important for catalytic activity. The structure of calcium inhibited kinase reveals how calcium locks ATP in the active site.
Název v anglickém jazyce
The Structural Basis for Calcium Inhibition of Lipid Kinase PI4K II alpha and Comparison With the Apo State
Popis výsledku anglicky
PI4K II alpha is a critical enzyme for the maintenance of Golgi and is also known to function in the synaptic vesicles. The product of its catalytical function, phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P), is an important lipid molecule because it is a hallmark of the Golgi and TGN, is directly recognized by many proteins and also serves as a precursor molecule for synthesis of higher phosphoinositides. Here, we report crystal structures of PI4K II alpha enzyme in the apo-state and inhibited by calcium. The apo-structure reveals a surprising rigidity of the active site residues important for catalytic activity. The structure of calcium inhibited kinase reveals how calcium locks ATP in the active site.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LO1302" target="_blank" >LO1302: InterBioMed</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2016
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Physiological Research
ISSN
0862-8408
e-ISSN
—
Svazek periodika
65
Číslo periodika v rámci svazku
6
Stát vydavatele periodika
CZ - Česká republika
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
987-993
Kód UT WoS článku
000391198200010
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85011872872