Charakterizace pyranosadehydrogenasy z Agaricus meleagris a její využití k C-2 specifické konversi D-galaktosy

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F08%3A00313090" target="_blank" >RIV/61388971:_____/08:00313090 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Characterization of pyranose dehydrogenase from Agaricus meleagris and its application in the C-2 specific conversion of D-galactose

Popis výsledku v původním jazyce

Pyranose dehydrogenase of the mushroom Agaricus meleagris was purified from mycelial culture media using ion-exchange and hydrophobic interaction chromatography. The native enzyme is a monomeric polypeptide with a molecular mass of 66,547 Da, containing7% carbohydrate and covalently bound flavin adenine dinucleotide. The enzyme oxidized different aldopyranoses to the corresponding C-2 or C-2,3 (di)dehydro sugars. Preferred electron donors with the highest kcat/Km values were major sugar constituents ofcellulose and hemicellulose, namely D-glucose, D-galactose, L-arabinose, D-xylose and cellobiose

Název v anglickém jazyce

Characterization of pyranose dehydrogenase from Agaricus meleagris and its application in the C-2 specific conversion of D-galactose

Popis výsledku anglicky

Pyranose dehydrogenase of the mushroom Agaricus meleagris was purified from mycelial culture media using ion-exchange and hydrophobic interaction chromatography. The native enzyme is a monomeric polypeptide with a molecular mass of 66,547 Da, containing7% carbohydrate and covalently bound flavin adenine dinucleotide. The enzyme oxidized different aldopyranoses to the corresponding C-2 or C-2,3 (di)dehydro sugars. Preferred electron donors with the highest kcat/Km values were major sugar constituents ofcellulose and hemicellulose, namely D-glucose, D-galactose, L-arabinose, D-xylose and cellobiose

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Biotechnology

ISSN

0168-1656

e-ISSN

—

Svazek periodika

133

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000252632200009

EID výsledku v databázi Scopus

—