Protein entrapment in PEGylated lipid nanoparticles
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61389013%3A_____%2F13%3A00394935" target="_blank" >RIV/61389013:_____/13:00394935 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.ijpharm.2013.06.006" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.ijpharm.2013.06.006</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.ijpharm.2013.06.006" target="_blank" >10.1016/j.ijpharm.2013.06.006</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Protein entrapment in PEGylated lipid nanoparticles
Popis výsledku v původním jazyce
Defining appropriate delivery strategies of therapeutic proteins, based on lipid nanoparticulate carriers, requires knowledge of the nanoscale organization that determines the loading and release properties of the nanostructured particles. Nanoencapsulation of three cationic proteins (human brain-derived neurotrophic factor (BDNF), ?-chymotrypsinogen A, and histone H3) was investigated using anionic nanoparticle (NP) carriers. PEGylated lipid NPs were prepared from self-assembled liquid crystalline phases involving monoolein and eicosapentaenoic acid. Inclusion of the antioxidant ?-tocopherol favoured the preparation of stealth hexosome carriers. The purpose of the present work is to reveal the structural features of the protein-loaded lipid nanocarriers by means of high resolution small-angle X-ray scattering (SAXS) and cryogenic transmission electron microscopy (cryo-TEM). The obtained results indicate that protein entrapment is concentration-dependent and may significantly modify th
Název v anglickém jazyce
Protein entrapment in PEGylated lipid nanoparticles
Popis výsledku anglicky
Defining appropriate delivery strategies of therapeutic proteins, based on lipid nanoparticulate carriers, requires knowledge of the nanoscale organization that determines the loading and release properties of the nanostructured particles. Nanoencapsulation of three cationic proteins (human brain-derived neurotrophic factor (BDNF), ?-chymotrypsinogen A, and histone H3) was investigated using anionic nanoparticle (NP) carriers. PEGylated lipid NPs were prepared from self-assembled liquid crystalline phases involving monoolein and eicosapentaenoic acid. Inclusion of the antioxidant ?-tocopherol favoured the preparation of stealth hexosome carriers. The purpose of the present work is to reveal the structural features of the protein-loaded lipid nanocarriers by means of high resolution small-angle X-ray scattering (SAXS) and cryogenic transmission electron microscopy (cryo-TEM). The obtained results indicate that protein entrapment is concentration-dependent and may significantly modify th
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GAP208%2F10%2F1600" target="_blank" >GAP208/10/1600: Polymerní částice a nanostrukturované materiály stabilizované povrchově aktivními molekulami</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
International Journal of Pharmaceutics
ISSN
0378-5173
e-ISSN
—
Svazek periodika
454
Číslo periodika v rámci svazku
2
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
8
Strana od-do
625-632
Kód UT WoS článku
000324308100005
EID výsledku v databázi Scopus
—