Plant aminoaldehyde dehydrogenases oxidize a wide range of nitrogenous heterocyclic aldehydes
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F12%3A33142673" target="_blank" >RIV/61989592:15310/12:33142673 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/00216224:14740/12:00057220
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00726-011-1174-x" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1007/s00726-011-1174-x</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00726-011-1174-x" target="_blank" >10.1007/s00726-011-1174-x</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Plant aminoaldehyde dehydrogenases oxidize a wide range of nitrogenous heterocyclic aldehydes
Popis výsledku v původním jazyce
The metabolic degradation of aldehydes is catalyzed by oxidoreductases from which aldehyde dehydrogenases (EC 1.2.1) comprise nonspecific or substrate-specific enzymes. The latter subset is represented, e.g., by NAD+-dependent aminoaldehyde dehydrogenases (AMADHs; EC 1.2.1.19) oxidizing a group of naturally occurring omega-aminoaldehydes including polyamine oxidation products. Recombinant isoenzymes from pea (PsAMADH1 and 2) and tomato (LeAMADH1 and 2) were subjected to kinetic measurements with synthetic aldehydes containing a nitrogenous heterocycle such as pyridinecarbaldehydes and their halogenated derivatives, (pyridinylmethylamino)-aldehydes, pyridinyl propanals and aldehydes derived from purine, 7-deazapurine and pyrimidine to characterize theirsubstrate specificity and significance of the resulting data for in vivo reactions. The enzymatic production of the corresponding carboxylic acids was analyzed by liquid chromatography coupled to electrospray ionization mass spectrometry
Název v anglickém jazyce
Plant aminoaldehyde dehydrogenases oxidize a wide range of nitrogenous heterocyclic aldehydes
Popis výsledku anglicky
The metabolic degradation of aldehydes is catalyzed by oxidoreductases from which aldehyde dehydrogenases (EC 1.2.1) comprise nonspecific or substrate-specific enzymes. The latter subset is represented, e.g., by NAD+-dependent aminoaldehyde dehydrogenases (AMADHs; EC 1.2.1.19) oxidizing a group of naturally occurring omega-aminoaldehydes including polyamine oxidation products. Recombinant isoenzymes from pea (PsAMADH1 and 2) and tomato (LeAMADH1 and 2) were subjected to kinetic measurements with synthetic aldehydes containing a nitrogenous heterocycle such as pyridinecarbaldehydes and their halogenated derivatives, (pyridinylmethylamino)-aldehydes, pyridinyl propanals and aldehydes derived from purine, 7-deazapurine and pyrimidine to characterize theirsubstrate specificity and significance of the resulting data for in vivo reactions. The enzymatic production of the corresponding carboxylic acids was analyzed by liquid chromatography coupled to electrospray ionization mass spectrometry
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Amino Acids
ISSN
0939-4451
e-ISSN
—
Svazek periodika
43
Číslo periodika v rámci svazku
3
Stát vydavatele periodika
AT - Rakouská republika
Počet stran výsledku
14
Strana od-do
1189-1202
Kód UT WoS článku
000307536100016
EID výsledku v databázi Scopus
—