Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Inhibition of Na+/K+-ATPase by 5,6,7,8-tetrafluoro-3-hydroxy-2-phenylquinolin-4(1H)-one

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F17%3A73582665" target="_blank" >RIV/61989592:15310/17:73582665 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0300908417301049" target="_blank" >http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0300908417301049</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2017.04.009" target="_blank" >10.1016/j.biochi.2017.04.009</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Inhibition of Na+/K+-ATPase by 5,6,7,8-tetrafluoro-3-hydroxy-2-phenylquinolin-4(1H)-one

  • Popis výsledku v původním jazyce

    We examined the inhibitory effects of halogenated phenylquinolinones on Na+/K+-ATPase (NKA). The 5,6,7,8-tetrafluoro-3-hydroxy-2-phenylquinolin-4(1H)-one (TFHPQ) was identified as an efficient NKA inhibitor with IC50 near 10 mu M. The inhibition by TFHPQ is particularly efficient at higher concentrations of K+, where NKA adopts the E2 conformation. We identified an energetically favourable TFHPQ binding site for the K+-bound NKA, which is located in the proximity of the cytoplasmic C-terminus.

  • Název v anglickém jazyce

    Inhibition of Na+/K+-ATPase by 5,6,7,8-tetrafluoro-3-hydroxy-2-phenylquinolin-4(1H)-one

  • Popis výsledku anglicky

    We examined the inhibitory effects of halogenated phenylquinolinones on Na+/K+-ATPase (NKA). The 5,6,7,8-tetrafluoro-3-hydroxy-2-phenylquinolin-4(1H)-one (TFHPQ) was identified as an efficient NKA inhibitor with IC50 near 10 mu M. The inhibition by TFHPQ is particularly efficient at higher concentrations of K+, where NKA adopts the E2 conformation. We identified an energetically favourable TFHPQ binding site for the K+-bound NKA, which is located in the proximity of the cytoplasmic C-terminus.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10610 - Biophysics

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/LO1204" target="_blank" >LO1204: Udržitelný rozvoj výzkumu v Centru regionu Haná</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2017

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biochimie

  • ISSN

    0300-9084

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    138

  • Číslo periodika v rámci svazku

    JUL

  • Stát vydavatele periodika

    FR - Francouzská republika

  • Počet stran výsledku

    6

  • Strana od-do

    56-61

  • Kód UT WoS článku

    000403988300007

  • EID výsledku v databázi Scopus