Flavonolignans As a Novel Class of Sodium Pump Inhibitors

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F16%3A00462025" target="_blank" >RIV/61388971:_____/16:00462025 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61989592:15310/16:33160062

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.3389/fphys.2016.00115" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.3389/fphys.2016.00115</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.3389/fphys.2016.00115" target="_blank" >10.3389/fphys.2016.00115</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Flavonolignans As a Novel Class of Sodium Pump Inhibitors

Popis výsledku v původním jazyce

We examined the inhibitory effects of three flavonolignans and their dehydro-derivatives, taxifolin and quercetin on the activity of the Na+/K+-ATPase (NKA). The flavonolignans silychristin, dehydrosilychristin and dehydrosilydianin inhibited NKA with IC50 of 110 +/- 40 mu M, 38 +/- 8 mu M, and 36 +/- 14 mu M, respectively. Using the methods of molecular modeling, we identified several possible binding sites for these species on NKA and proposed the possible mechanisms of inhibition. The binding to the extracellular- or cytoplasmic C-terminal sites can block the transport of cations through the plasma membrane, while the binding on the interface of cytoplasmic domains can inhibit the enzyme allosterically. Fluorescence spectroscopy experiments confirmed the interaction of these three species with the large cytoplasmic segment connecting transmembrane helices 4 and 5 (C45).

Název v anglickém jazyce

Flavonolignans As a Novel Class of Sodium Pump Inhibitors

Popis výsledku anglicky

We examined the inhibitory effects of three flavonolignans and their dehydro-derivatives, taxifolin and quercetin on the activity of the Na+/K+-ATPase (NKA). The flavonolignans silychristin, dehydrosilychristin and dehydrosilydianin inhibited NKA with IC50 of 110 +/- 40 mu M, 38 +/- 8 mu M, and 36 +/- 14 mu M, respectively. Using the methods of molecular modeling, we identified several possible binding sites for these species on NKA and proposed the possible mechanisms of inhibition. The binding to the extracellular- or cytoplasmic C-terminal sites can block the transport of cations through the plasma membrane, while the binding on the interface of cytoplasmic domains can inhibit the enzyme allosterically. Fluorescence spectroscopy experiments confirmed the interaction of these three species with the large cytoplasmic segment connecting transmembrane helices 4 and 5 (C45).

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2016

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Frontiers in physiology

ISSN

1664-042X

e-ISSN

—

Svazek periodika

7

Číslo periodika v rámci svazku

Mar 30

Stát vydavatele periodika

CH - Švýcarská konfederace

Počet stran výsledku

12

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000372965100001

EID výsledku v databázi Scopus

—