Structure of a HIV-1 Protease-Inhibitor Complex determined at 1.1A resolution.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F02%3A23033203" target="_blank" >RIV/68378050:_____/02:23033203 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Structure of a HIV-1 Protease-Inhibitor Complex determined at 1.1A resolution.

Popis výsledku v původním jazyce

Crystallization conditions for an HIV-1 protease-inhibitor complwx were optimized to produce superior crystals for X-ray diffraction experiments. The X-ray structure of the HIV-1 protease complex was solved and regined at 1.16 A resoluton. In contrast toSaquinavir, the minetic hydroxy group of the inhibitor Z-Pns-Phe-Glu-Glu-NH2 is placed asymmetrically with respect to the non-ctystallographic twofold axis of the protease dimer so that hydrogen bonds between the carbonyl group of the inhibitor and thecatalytic aspartates can be formed. The inhibitor binds in the centre of the active site by a compact network of hydrogen bonds to Gly1027, Gly2027, Asp 1025, Asp2025 and via the buried water molecule W7001 to lle 1050 and lle2050. Factors contributing to unusually high, 1.16 a, resolution (e.g. new crystal packing, binding of second molecule of Z-Pns-Phe-Glu-Glu-Nh2, etc.) will discussed.

Název v anglickém jazyce

Structure of a HIV-1 Protease-Inhibitor Complex determined at 1.1A resolution.

Popis výsledku anglicky

Crystallization conditions for an HIV-1 protease-inhibitor complwx were optimized to produce superior crystals for X-ray diffraction experiments. The X-ray structure of the HIV-1 protease complex was solved and regined at 1.16 A resoluton. In contrast toSaquinavir, the minetic hydroxy group of the inhibitor Z-Pns-Phe-Glu-Glu-NH2 is placed asymmetrically with respect to the non-ctystallographic twofold axis of the protease dimer so that hydrogen bonds between the carbonyl group of the inhibitor and thecatalytic aspartates can be formed. The inhibitor binds in the centre of the active site by a compact network of hydrogen bonds to Gly1027, Gly2027, Asp 1025, Asp2025 and via the buried water molecule W7001 to lle 1050 and lle2050. Factors contributing to unusually high, 1.16 a, resolution (e.g. new crystal packing, binding of second molecule of Z-Pns-Phe-Glu-Glu-Nh2, etc.) will discussed.

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2002

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

9th International Conference on the crystallization of Biological Macromolecules.

ISBN

—

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

1

Strana od-do

"X1"-"X5"

Název nakladatele

Jena

Místo vydání

Jena

Místo konání akce

Jena, Německo [DE]

Datum konání akce

23. 3. 2002

Typ akce podle státní příslušnosti

WRD - Celosvětová akce

Kód UT WoS článku

—