A Phenylnorstatine Inhibitor Binding to HIV-1 Protease: Geometry, Protonation and Subsite-Pocket Interactions Analyzed at Atomic Resolution.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F04%3A23033207" target="_blank" >RIV/68378050:_____/04:23033207 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/68378050:_____/04:00108979

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

A Phenylnorstatine Inhibitor Binding to HIV-1 Protease: Geometry, Protonation and Subsite-Pocket Interactions Analyzed at Atomic Resolution.

Popis výsledku v původním jazyce

The x-ray structure of a complex of HIV-1 protease (PR) with a phenylnorstatine inhibitor Z-Pns-Phe-Glu-Glu-NH2 has been determined at 1.03 A, the highest resolution so far reported for any HIV PR complex. The inhibiot shows subnanomolar Ki values for both the wild-type PR and the variant representing one of the most common mutations linked to resistance developoment. The structure displays a unique pattern of hydrogen bonding to the two catalytic aspartate residues. The high resolution permits to assess the donor/acceptor realtions of this hydrogen bonding and to indicate a proton shared by the two catalytic residues. Structural mechanism for the unimpaired ihnibition of the protease Val82Ala mutant is also suggested, based on energy calculations andanalyses.

Název v anglickém jazyce

A Phenylnorstatine Inhibitor Binding to HIV-1 Protease: Geometry, Protonation and Subsite-Pocket Interactions Analyzed at Atomic Resolution.

Popis výsledku anglicky

The x-ray structure of a complex of HIV-1 protease (PR) with a phenylnorstatine inhibitor Z-Pns-Phe-Glu-Glu-NH2 has been determined at 1.03 A, the highest resolution so far reported for any HIV PR complex. The inhibiot shows subnanomolar Ki values for both the wild-type PR and the variant representing one of the most common mutations linked to resistance developoment. The structure displays a unique pattern of hydrogen bonding to the two catalytic aspartate residues. The high resolution permits to assess the donor/acceptor realtions of this hydrogen bonding and to indicate a proton shared by the two catalytic residues. Structural mechanism for the unimpaired ihnibition of the protease Val82Ala mutant is also suggested, based on energy calculations andanalyses.

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/OE67%2F1" target="_blank" >OE67/1: Nová generace reagencií pro diagnostické radioimunoeseje_1</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2004

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

Materials Structure in Chemistry, Biology, Physics and Technology.

ISBN

—

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

1

Strana od-do

62

Název nakladatele

Czech and Slovak Crystallographic Association

Místo vydání

Praha, ČR

Místo konání akce

Nové Hrady [CZ]

Datum konání akce

11. 3. 2004

Typ akce podle státní příslušnosti

CST - Celostátní akce

Kód UT WoS článku

—