Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Thermostability of Multidomain Proteins Studied by Domain Swapping between Mesophilic-Escherichia coli and Thermophilic-Bacillus stearothermophilus Elongation Factors EF-Tu.

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F03%3A23033198" target="_blank" >RIV/68378050:_____/03:23033198 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61388963:_____/03:23033198

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Thermostability of Multidomain Proteins Studied by Domain Swapping between Mesophilic-Escherichia coli and Thermophilic-Bacillus stearothermophilus Elongation Factors EF-Tu.

  • Popis výsledku v původním jazyce

    EF-Tu from moderately thermostable G+ bacterium Bacillus stearothermophilus, growing at around 60 0C, was chosen to determine how its overall thermostability is built from the contribution of individual protein domains and what makes this protein more thermostable than EF-Tu from mesophilic Escherichia coli (growing at 37 0C). For this purpose chimaeric forms of EF-Tu composed of domains of the mesophilic and thermophilic EF-Tus were constructed and their activity and thermostability compared with thoseof intact EF-Tus and their isolated G-domains.

  • Název v anglickém jazyce

    Thermostability of Multidomain Proteins Studied by Domain Swapping between Mesophilic-Escherichia coli and Thermophilic-Bacillus stearothermophilus Elongation Factors EF-Tu.

  • Popis výsledku anglicky

    EF-Tu from moderately thermostable G+ bacterium Bacillus stearothermophilus, growing at around 60 0C, was chosen to determine how its overall thermostability is built from the contribution of individual protein domains and what makes this protein more thermostable than EF-Tu from mesophilic Escherichia coli (growing at 37 0C). For this purpose chimaeric forms of EF-Tu composed of domains of the mesophilic and thermophilic EF-Tus were constructed and their activity and thermostability compared with thoseof intact EF-Tus and their isolated G-domains.

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

    EB - Genetika a molekulární biologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2003

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    Program of The Sixth International Engelhardt Conference on Molecular Biology.

  • ISBN

  • ISSN

  • e-ISSN

  • Počet stran výsledku

    1

  • Strana od-do

    4

  • Název nakladatele

    Engelhardt Institute of Molecular Biology

  • Místo vydání

    Moscow

  • Místo konání akce

    St. Peterburg - Moscow [RU]

  • Datum konání akce

    29. 6. 2003

  • Typ akce podle státní příslušnosti

    WRD - Celosvětová akce

  • Kód UT WoS článku