Termostabilita vícedoménových proteinů: chimerické mezofilní/termofilní elongační faktory EF-Tu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F04%3A00105329" target="_blank" >RIV/68378050:_____/04:00105329 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Thermostability of multidomain proteins: chimeric mesophilic/thermophilic elongation factors EF-Tu

Popis výsledku v původním jazyce

EF-Tus are abundant three-domain GTPases involved in mRNA translation in all known microorganisms. Their domain 1 has a GTPase activity, binds GDP and GTP and is called the G-domain. The high homology of various EF-Tus predetermines them for the elucidation of structural features of adaptation to different living conditions. The EF-Tu from moderately thermostable G+ bacterium Bacillus stearothermophilus (Bst), growing around 60C, was chosen to determine the contribution of individual domains to its thermostability to learn what makes it more thermostable than EF-Tu from mesophilic Escherichia coli (Ec). For this purpose chimeric forms of EF-Tu composed of mesophilic and thermophilic domains and isolated G-domains were prepared and their functional parameters and thermostability were characterized. The final thermostability of either EF-Tu was found to be the result of a cooperative interaction between the G-domain and domains 2+3. The G-domain set up the ôbasicö level of the thermos...

Název v anglickém jazyce

Thermostability of multidomain proteins: chimeric mesophilic/thermophilic elongation factors EF-Tu

Popis výsledku anglicky

EF-Tus are abundant three-domain GTPases involved in mRNA translation in all known microorganisms. Their domain 1 has a GTPase activity, binds GDP and GTP and is called the G-domain. The high homology of various EF-Tus predetermines them for the elucidation of structural features of adaptation to different living conditions. The EF-Tu from moderately thermostable G+ bacterium Bacillus stearothermophilus (Bst), growing around 60C, was chosen to determine the contribution of individual domains to its thermostability to learn what makes it more thermostable than EF-Tu from mesophilic Escherichia coli (Ec). For this purpose chimeric forms of EF-Tu composed of mesophilic and thermophilic domains and isolated G-domains were prepared and their functional parameters and thermostability were characterized. The final thermostability of either EF-Tu was found to be the result of a cooperative interaction between the G-domain and domains 2+3. The G-domain set up the ôbasicö level of the thermos...

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA303%2F02%2F0689" target="_blank" >GA303/02/0689: Umělá evoluce termostabilního elongačního faktoru Tu</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2004

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

EJB. The FEBS Journal

ISBN

—

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

219

Strana od-do

219

Název nakladatele

Blackwell Publishing

Místo vydání

Oxford

Místo konání akce

Varšava

Datum konání akce

26. 6. 2004

Typ akce podle státní příslušnosti

WRD - Celosvětová akce

Kód UT WoS článku

—