Thermostability of Multidomain Proteins: Properties of Chimaeric Elongation Factors EF-Tu Composed of Domains of Mesophilic-Escherichia coli EF-Tu and Thermophilic-Bacillus stearothermophilus EF-Tu.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F03%3A23033142" target="_blank" >RIV/68378050:_____/03:23033142 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388963:_____/03:23033142

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Thermostability of Multidomain Proteins: Properties of Chimaeric Elongation Factors EF-Tu Composed of Domains of Mesophilic-Escherichia coli EF-Tu and Thermophilic-Bacillus stearothermophilus EF-Tu.

Popis výsledku v původním jazyce

The EF-Tu proteins from E. coli and B. stearothermophilus were examined by the chimaerization approach to evaluate the contribution of the domains to the thermostability of these proteins. Molecules of EF-Tus were genetically dissected into three corresponding domains and the domains combined to form chimaeric EF-Tu proteins. The resulting six recombinant mesophile/thermophile chimaeric EF-Tus, together with the recombinant E. coli and B. stearothermophilus EF-Tus and isolated G-domains, were characterized with regard to GDP and GTP binding activity, intrinsic GTPase activity and thermostability. The thermostability was measured both as the maintenance, at increasing temperatures, of a defined functional state by the ability to bind GDP and GTP, and tohydrolyze GTP and, independently, using CD spectroscopy, as the maintenance of the alfa-helix content.

Název v anglickém jazyce

Thermostability of Multidomain Proteins: Properties of Chimaeric Elongation Factors EF-Tu Composed of Domains of Mesophilic-Escherichia coli EF-Tu and Thermophilic-Bacillus stearothermophilus EF-Tu.

Popis výsledku anglicky

The EF-Tu proteins from E. coli and B. stearothermophilus were examined by the chimaerization approach to evaluate the contribution of the domains to the thermostability of these proteins. Molecules of EF-Tus were genetically dissected into three corresponding domains and the domains combined to form chimaeric EF-Tu proteins. The resulting six recombinant mesophile/thermophile chimaeric EF-Tus, together with the recombinant E. coli and B. stearothermophilus EF-Tus and isolated G-domains, were characterized with regard to GDP and GTP binding activity, intrinsic GTPase activity and thermostability. The thermostability was measured both as the maintenance, at increasing temperatures, of a defined functional state by the ability to bind GDP and GTP, and tohydrolyze GTP and, independently, using CD spectroscopy, as the maintenance of the alfa-helix content.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2003

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Chemické listy

ISSN

0009-2770

e-ISSN

—

Svazek periodika

97

Číslo periodika v rámci svazku

5

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

2

Strana od-do

308-309

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—