A new yeast poly(A) polymerase complex involved in RNA quality control
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F05%3A00036233" target="_blank" >RIV/00216224:14310/05:00036233 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
A new yeast poly(A) polymerase complex involved in RNA quality control
Popis výsledku v původním jazyce
Eukaryotic cells contain several unconventional poly(A) polymerases in addition to the canonical enzymes responsible for the synthesis of poly(A) tails of nuclear messenger RNA precursors. The yeast protein Trf4p has been implicated in a quality controlpathway that leads to the polyadenylation and subsequent exosome-mediated degradation of hypomethylated initiator tRNAMet (tRNAiMet). Here we show that Trf4p is the catalytic subunit of a new poly(A) polymerase complex that contains Air1p or Air2p as potential RNA-binding subunits, as well as the putative RNA helicase Mtr4p. Comparison of native tRNAiMet with its in vitro transcribed unmodified counterpart revealed that the unmodified RNA was preferentially polyadenylated by affinity-purified Trf4 complex from yeast, as well as by complexes reconstituted from recombinant components.
Název v anglickém jazyce
A new yeast poly(A) polymerase complex involved in RNA quality control
Popis výsledku anglicky
Eukaryotic cells contain several unconventional poly(A) polymerases in addition to the canonical enzymes responsible for the synthesis of poly(A) tails of nuclear messenger RNA precursors. The yeast protein Trf4p has been implicated in a quality controlpathway that leads to the polyadenylation and subsequent exosome-mediated degradation of hypomethylated initiator tRNAMet (tRNAiMet). Here we show that Trf4p is the catalytic subunit of a new poly(A) polymerase complex that contains Air1p or Air2p as potential RNA-binding subunits, as well as the putative RNA helicase Mtr4p. Comparison of native tRNAiMet with its in vitro transcribed unmodified counterpart revealed that the unmodified RNA was preferentially polyadenylated by affinity-purified Trf4 complex from yeast, as well as by complexes reconstituted from recombinant components.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
V - Vyzkumna aktivita podporovana z jinych verejnych zdroju
Ostatní
Rok uplatnění
2005
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
PLoS Biology
ISSN
1544-9173
e-ISSN
—
Svazek periodika
3
Číslo periodika v rámci svazku
6
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
12
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000229992900009
EID výsledku v databázi Scopus
—