Tepelná koagulace bílkovin syrovátky.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F11%3A43893122" target="_blank" >RIV/60461373:22330/11:43893122 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

Tepelná koagulace bílkovin syrovátky.

Popis výsledku v původním jazyce

yla sledována stabilita syrovátkových bílkovin vůči tepelné denaturaci v závislosti na vybraných faktorech. Výchozí surovinou pro tepelnou koagulaci byla čerstvá kravská syrovátka z výroby 30% Eidamu. Srážení probíhalo při teplotách 20, 55, 75 a 85°C v rozmezí pH 3,0-7,5 po dobu 15-90 minut. Vysrážené bílkoviny byly následně odstředěny a získaný supernatant analyzován metodou RP-HPLC. Bylo zjištěno, že při teplotě do 55 °C zůstává alfa-laktalbumin (alfa-La) i beta-laktoglobulin (beta-Lg) rozpustný v celém rozsahu pH. Při vyšších teplotách hraje již pH významnou roli v zastoupení rozpustných bílkovin a nerozpustných agregátů. Tepelná denaturace beta-Lg při 85 °C a pH 5,3 vedla k získání supernatantu s vysoký obsahem kaseinomakropeptidu (99 %) a alfa-laktalbumin (62 %), jež lze dále separovat a získat tak frakce o vysoké čistotě. Za těchto podmínek lze také snadno odstranit hlavní alergen mléka beta-Lg. Ze získaných výsledků byly dále stanoveny optimální podmínky izolace kaseinomakropept

Název v anglickém jazyce

Heat coagulation of whey proteins.

Popis výsledku anglicky

The heat-induced denaturation of whey proteins was studied as a function of selected factors. Fresh cheese whey from 30% Edam production was used as a raw material. Aggregation was carried out at temperatures 20, 55, 75 and 85 °C in the pH range of 3.0 to 7.5 for 15-90 minutes. Precipitated proteins were subsequently centrifuged and the supernatant was analyzed by RP-HPLC. It was found that above 55 °C alfa-lactalbumin (alfa-La) and beta-lactoglobulin (beta-Lg) remain soluble throughout the pH range. Athigher temperatures, pH plays an important role in the representation of soluble proteins and insoluble aggregates. Heat denaturation of beta-Lg at 85 °C and pH 5.3 provided the supernatant containing high percentage of caseinomacropeptide (99%) and alfa-lactalbumin (62%) that can be subsequently separated while high purity fractions are obtained. The major allergen of milk beta-Lg can be also easily removed under described conditions. Moreover, the optimal conditions for caseinomacrope

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

GM - Potravinářství

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

Proteiny 2011

ISBN

978-80-7454-022-6

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

4

Strana od-do

44-47

Název nakladatele

UTB Zlín

Místo vydání

Zlín

Místo konání akce

Zlín

Datum konání akce

3. 5. 2011

Typ akce podle státní příslušnosti

CST - Celostátní akce

Kód UT WoS článku

—