Amylasy - význam stanovení jejich aktivity

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F07%3A00004662" target="_blank" >RIV/61989592:15310/07:00004662 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

Amylasy - význam stanovení jejich aktivity

Popis výsledku v původním jazyce

1. Úvod - význam enzymu alfa-amylasy v lidské výživě 2. Škrob jako substrát alfa-amylasy 3. Rozdělení amylas 4. Trávení škrobů v lidském těle 5. Molekulové vlastnosti alfa-amylasy 6. Aktivátory a inhibitory alfa-amylas a jejich význam 7. Význam monitoringu aktivity alfa-amylasy v průmyslu a v klinické biochemii 8. Metody stanovení aktivity alfa-amylasy 8.1. Metody amyloklastické 8.2. Metody sacharogenní 8.3. Metody chromogenní 8.4. Metody s biosenzorem 9. Závěr - význam amylas

Název v anglickém jazyce

Amylases - Significance of Determination of their activity

Popis výsledku anglicky

alpha-Amylases (EC 3.2.1.1) catalyze the hydrolysis of alpha-1,4-D-glucan linkages in starch and are widely distributed in nature, being found in bacteria, plants and animals. Starch is the most extensively used polysaccharide in the diet of the Westernworld. Starch digestion occurs primarily in the small intestine, where two separate families of degradation enzymes are found. The first family is introduced into the intestinal lumen and is represented by alpha-amylases - salivary and pancreatic. Members of the other family (including disaccharidases) are immobilized in the brushborder membrane. Amylase activity assay in blood serum is useful as a diagnostic tool, because markedly elevated serum amylase levels are associated with pancreatitis. There are two most common procedures for the determination of alpha-amylase activity: (i) amyloclastic and (ii) saccharogenic. Many other methods have been introduced in which either soluble or insoluble chromogenic substrates for alpha-amylase a

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2007

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Chemické listy

ISSN

0009-2770

e-ISSN

—

Svazek periodika

101

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

36-43

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—