Magnetic porous corn starch for the affinity purifi cation of cyclodextrin glucanotransferase produced by Bacillus circulans
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67179843%3A_____%2F12%3A00381575" target="_blank" >RIV/67179843:_____/12:00381575 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.3109/10242422.2012.646665" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.3109/10242422.2012.646665</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3109/10242422.2012.646665" target="_blank" >10.3109/10242422.2012.646665</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Magnetic porous corn starch for the affinity purifi cation of cyclodextrin glucanotransferase produced by Bacillus circulans
Popis výsledku v původním jazyce
Magnetic porous corn starch was prepared as an affi nity adsorbent for the effi cient and simple scale-up procedure for one-step purifi cation of cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) from Bacillus circulans . Magnetic affi nity separation enabled isolation of CGTase from cultivation media (volumes between 10 and 400 mL) with ca 60 ? 70% recovery after elution with alkaline buffers containing soluble starch; the enzyme purifi cation factor was 19 ? 25 in different batches. The majority of ballast proteins were removed during the purifi cation process, which shows high selectivity of the affi nity material used.
Název v anglickém jazyce
Magnetic porous corn starch for the affinity purifi cation of cyclodextrin glucanotransferase produced by Bacillus circulans
Popis výsledku anglicky
Magnetic porous corn starch was prepared as an affi nity adsorbent for the effi cient and simple scale-up procedure for one-step purifi cation of cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) from Bacillus circulans . Magnetic affi nity separation enabled isolation of CGTase from cultivation media (volumes between 10 and 400 mL) with ca 60 ? 70% recovery after elution with alkaline buffers containing soluble starch; the enzyme purifi cation factor was 19 ? 25 in different batches. The majority of ballast proteins were removed during the purifi cation process, which shows high selectivity of the affi nity material used.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EH - Ekologie – společenstva
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Biocatalysis and Biotransformation
ISSN
1024-2422
e-ISSN
—
Svazek periodika
30
Číslo periodika v rámci svazku
1
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
6
Strana od-do
96-101
Kód UT WoS článku
000299749200013
EID výsledku v databázi Scopus
—