Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Isolation of chimaeric forms of elongation factor EF-Tu by affinity chromatography.

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F02%3A23033141" target="_blank" >RIV/68378050:_____/02:23033141 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Isolation of chimaeric forms of elongation factor EF-Tu by affinity chromatography.

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Six different recombinant chimaeric forms of a three-domain protein, proteosynthetic elongation factor Tu (EF-Tu), composed of domains of EF-Tu of mesophilic (Escherichia coli) and thermophilic (Bacillus stearothermophilus) origin as well as free N-terminal domains of EF-Tu, and the whole recombinant EF-Tus of both organisms were prepared and isolated by the GST (glutathione S-transferase) fusion technology. Several modifications in the standard isolation and purification procedures are described that proved necessary to obtain the proteins in a purified and undegraded form.

  • Název v anglickém jazyce

    Isolation of chimaeric forms of elongation factor EF-Tu by affinity chromatography.

  • Popis výsledku anglicky

    Six different recombinant chimaeric forms of a three-domain protein, proteosynthetic elongation factor Tu (EF-Tu), composed of domains of EF-Tu of mesophilic (Escherichia coli) and thermophilic (Bacillus stearothermophilus) origin as well as free N-terminal domains of EF-Tu, and the whole recombinant EF-Tus of both organisms were prepared and isolated by the GST (glutathione S-transferase) fusion technology. Several modifications in the standard isolation and purification procedures are described that proved necessary to obtain the proteins in a purified and undegraded form.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EB - Genetika a molekulární biologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA204%2F98%2F0863" target="_blank" >GA204/98/0863: Termostabilita bílkovin - mutagenese elongačního faktoru Tu z Bacillus stearothermophilus</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2002

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Chromatography B

  • ISSN

    1570-0232

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    770

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1-2

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    7

  • Strana od-do

    129-135

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus